Ингибиторы и активаторы  ферментативных реакций. Проферменты.

         Все процессы жизнедеятельности, как пищеварение, дыхание и т.д. осуществляются при помощи ферментов.

         Ферменты ускоряют биологические реакции, снижая энергию активации и не изменяя положения равновесия.

         Ферментативный катализ представляет собой важнейшую область проявления каталитических свойств органических соединений.

         В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам – протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки – апоферменты – проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами (проферменты).

         Коферменты часто участвуют в переносе электронов или функциональных групп. Как и витамины, коферменты входят в качестве необходимого компонента в пищу и не могут синтезироваться в органах, по крайней мере, высших организмов.

         Механизм их действия состоит в образовании комплекса ES  между ферментом и субстратом, который вступает в химическую реакцию, после чего образовавшийся комплекс фермента с продуктом ЕР распадается до исходного фермента и продукта.

         Активаторы увеличивают скорость ферментативной реакции, способствуя образованию активного центра, и наиболее часто эту роль выполняют металлы, такие, как   Mn2+, Mg2+,Zn2+, Co2+.

         Активация аллостерических ферментов, которые состоят из субъединиц, является важнейшим  процессом контроля полиферментных систем. Обычно она достигается за счет их взаимодействия с различными органическими соединениями.

         Характерной и важной особенностью ферментов является их инактивация под влиянием определенных ингибиторов

         Ингибиторы ферментов бывают нескольких типов, среди них наиболее важными являются конкурентные и неконкурентные. Структура конкурентных ингибиторов сходна со структурой субстрата, и поэтому они конкурируют с субстратом за связывание с активным центром фермента. Такие  ингибиторы вытесняют избытком субстрата.

         Неконкурентные ингибиторы реагируют не с активным центром, а с другой, также важной частью молекулы фермента (например, с SH -группой). Ингибирование может быть обратимым или необратимым. В последнем случае ингибитор связывается ковалентной связью с группой белка, важной для его функционирования. Неконкурентный ингибитор не вытесняется избытком субстрата.