Белки. Амфотерные свойства  белков. Приведите уравнения, характеризующие амфотерность белков, аминокислот. ИЭТ белков.

         Белки играют ключевую роль почти во всех биологических процессах. Все ферменты, катализаторы химических реакций в биологических системах, являются белками. Основной структурной единицей белков являются аминокислоты.

         Белки представляют собой биополимеры  α – аминокислот сочень высокой молекулярной массой (от 5000 до нескольких миллионов).

         По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот.

         Протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ,  входят еще и остатки небелковых соединений.

         Все белки содержат углерод, водород, кислород и азот. Большинство белков  содержат, кроме того, серу, а иногда еще и фосфор.

         Белки построены по типу полипептидов, так как содержат повторяющуюся группировку, которая называется пептидной:

         При полном  кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых являются «кирпичами» в сложном здании молекулы белка.

         При полном гидролизе  белков образуется два и более десятков аминокислот. При медленном, осторожном ферментативном гидролизе белков получаются промежуточные продукты, которые удалось выделить. Это пептоны и полипептиды.

         Пептоны – это сложно построенные  вещества, по ряду свойств еще близкие к белкам, но обладающие  уже гораздо меньшим молекулярным весом. Пептоны представляют собой смеси высокомолекулярных продуктов расщепления белков, подобно тому как декстрины представляют собой высокомолекулярные промежуточные продукты гидролиза высшего полисахарида – крахмала.

         Полипептиды – цепи из многих остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Среди продуктов осторожного  гидролиза удалось выделить дипептиды, трипептиды и полипептиды. Которые представляют собой части белковой  молекулы, оставшиеся при мягких условиях еще не гидролизованными.

         Постепенный гидролитический распад белков можно выразить схемой:

         Белок ® Пентоны ® Полипептиды ® Аминокислоты

         Белки в большинстве случаев почти не имеют свободных карбоксильных групп и аминогрупп. По мере гидролиза белка количество тех и других нарастает, причем число  освобождающихся карбоксильных групп равно числу освобождающихся аминогрупп.

         При растворении в воде белки образуют не истинные, а коллоидные растворы.

         Подобно аминокислотам,  белки  содержат кислые и основные (амино-) группы, а потому большинство белков обладает амфотерными свойствами и дает соли и с основаниями, и с кислотами. Однако существуют белки, у которых заметно преобладание или кислых или основных свойств. Это объясняется  двухосновностью кислот или наличием двух аминогрупп.

         Большинство белков обладает амфотерными свойствами и дает соли и с основаниями, и с кислотами:

         В присутствии  кислот белки несут положительный заряд и при электрофорезе передвигаются к катоду. В присутствии щелочей белки несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определенном рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка. При этом значении рН передвижения белка в условиях электрофореза не происходит.

         Такая реакция среды, при которой в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ).

         Большинство белков животного происхождения имеет изоэлектрическую точку при слабокислой реакции (рН 5-6), но для щелочных белков (гистоны, протамины) ИЭТ находится в щелочной  области (рН > 7).

         Изоэлектрическая точка является важной характеристикой данного белка.